Hélice pi

Vue latérale d'une hélice π de poly-alanine avec des angles dièdres de Modèle:Nobr montrant en magenta les liaisons hydrogène, d'une longueur de Modèle:Unité/2.

Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, d'abord supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une [[Hélice alpha|Modèle:Nobr]] et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les Modèle:Nobr sont conservéesModèle:Pas clair lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines.

Historique

Les hélices sont les principales structures secondaires trouvées dans les protéines. Elles sont décrites par la nomenclature X_y proposée par Donohue où X correspond au nombre d'acides aminés par tour et y au nombre d'atomes dans la boucle formée par la liaison hydrogène. En plus des [[Hélice alpha|Modèle:Nobr]] (3.6₁₃) et gamma (5.1₁₇) proposées par Pauling, Corey et Branson, d'autres hélices ont été proposées par une étude théorique des hélices 2.2₇, 3₁₀, 4.3₁₇ et 4.4₁₆. De toutes ces hélices, seules les [[Hélice alpha|Modèle:Nobr]], les [[Hélice 310|Modèle:Nobr]] et les hélices π ont été observées dans les structures des protéines.

Caractéristiques

Structure

Les acides aminés sont organisés en une structure hélicoïdale droite dans une hélice π classique. Chaque acide aminé forme un angle de 87° dans l'hélice et entraîne une translation de Modèle:Unité/2 (Modèle:Unité/2) le long de l'axe hélicoïdal. Le pas de Modèle:Nobr est formé de Modèle:Unité d'acides aminés. Le groupe NH de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du cinquième acide aminé le précédant ; cette répétition i + 5 → i de liaisons hydrogène définit une hélice π, il faut un minimum de deux liaisons de ce type pour définir une hélice π.

Vue de dessus d'une hélice π, quatre groupes carbonyle pointent vers l'observateur, espacés d'environ 87° sur le cercle correspondant à 4,4 résidus d'acides aminés par tour Modèle:Nobr.

La majorité des hélices π sont formées de sept acides aminés dont les angles dièdres (φ, ψ) ne prennent pas de valeurs moyennes comme dans le cas des Modèle:Nobr et des Modèle:Nobr. Pour cette raison, les bases de données des angles dièdres peuvent donner des résultats trompeurs dans l'identification des Modèle:Nobr, il est possible d'améliorer ces résultats si les angles dièdres des acides aminés des extrémités de Modèle:Nobr sont exclus. Lorsque ces deux acides aminés sont exclus, la moyenne de la somme des angles dièdres φ et ψ est de -125°. La moyenne de la somme des angles dièdres du premier acide aminé est d'environ -95° et de -105°.

$3\cos \mathrm{\Omega }=1-4{\cos }^2[(\varphi +\psi )/2]$

Composition en acides aminés

L'analyse de nombreuses hélices π montre une présence privilégiée des acides aminés aromatiques et à longues chaînes aliphatiques aux extrémités de ce type de structure : phénylalanine, tryptophane, tyrosine, isoleucine, leucine et méthionine. Les autres positions sont généralement occupées par des acides aminés polaires : asparagine, acide glutamique, thréonine et sérine. La position centrale des hélices π est occupée par un résidu d'asparagine.

Les acides aminés placés avant ou après l'hélice π ne sont pas spécifiques, hormis pour la position +1 après l'hélice π en direction de l'[[Extrémité C-terminale|extrémité Modèle:Nobr]], occupée par un résidu de proline. Cet acide aminé semble impliqué dans une liaison hydrogène avec l'acide aminé en position π3, et contribuerait à induire la formation de l'hélice π.

Stabilité

Les premières hypothèses présentent l'hélice π comme une structure secondaire instable pour des raisons de répulsions stériques. Les interactions entre les chaînes latérales de types Van der Waals, les cycles aromatiques et des interactions électrostatiques sont des facteurs augmentant la stabilité de cette structure secondaire. De plus, l'alignement des acides aminés formant Modèle:Nobr montré sur la figure entraîne un raccourcissement de la liaison hydrogène de la chaîne principale des acides aminés stabilisant davantage la structure.

Conformation gauche

Théoriquement, il serait possible d'obtenir une hélice π à pas de rotation gauche en inversant le signe des angles dièdres (φ, ψ) devenant alors (55°, 70°). Cette pseudo « image miroir » Modèle:Nobr a le même nombre de résidus par tour (4,4) et le même pas (Modèle:Unité/2 ou Modèle:Unité/2) que Modèle:Nobr classique. Cette structure n'est pas une véritable image miroir de l'hélice π classique car les acides aminés biologiques conservent leur chiralité initiale. Il est pratiquement impossible d'obtenir une Modèle:Nobr à pas de rotation gauche, seule la glycine peut en effet adopter les angles dièdres requis tels que la valeur de 55° pour l'angle φ.

Les hélices π dans les protéines

Modèle:En Courte hélice π (orange) de sept acides aminés insérée dans une longue hélice α (vert). La déformation de l'hélice π provient de l'insertion d'un résidu dans l'hélice α (Modèle:PDB).

Les premiers programmes d'identification de structures secondaires, comme DSSP, ont montré une présence des hélices π dans moins de 1 % des protéines criblées. Cette mauvaise caractérisation vient de la difficulté à les identifier. Les Modèle:Nobr naturelles sont généralement courtes, formées de 7 à 10 résidus, presque toujours entourées par des Modèle:Nobr, elles étaient attribuées comme partie intégrante Modèle:Nobr tordues. Les nouveaux programmes d'identification utilisent les liaisons hydrogène et des restrictions pour les angles dièdres φ et ψ pour caractériser les Modèle:Nobr, ils ont permis d'identifier la présence de ce type d'hélices dans 15 % des protéines.

Les hélices π naturelles peuvent être facilement identifiées dans une structure protéique comme un « gonflement » dans une hélice α longue. Ce renflement dans les Modèle:Nobr a parfois été nommé Modèle:Nobr, Modèle:Nobr, boucle ou Modèle:Nobr, mais l'étude des liaisons hydrogène a permis d'identifier une répétition Modèle:Nobr caractéristique de Modèle:Nobr. La formation d'une Modèle:Nobr est liée à l'insertion d'un acide aminé supplémentaire au sein d'une Modèle:Nobr existante. Il est possible de passer Modèle:Nobr à des Modèle:Nobr et réciproquement par l'insertion ou la suppression d'un seul acide aminé. L'ajout d'un acide aminé provoque l'apparition d'une Modèle:Nobr, structure secondaire stable, qui entraîne cependant une déstabilisation de la structure globale de la protéine de l'ordre de Modèle:Unité. Cette déstabilisation, la découverte d'un taux de 15 % de présence Modèle:Nobr dans les protéines, principalement au niveau des sites actifs, suggèrent que la conversion des Modèle:Nobr en Modèle:Nobr est un mécanisme important de modification et de diversification de la fonctionnalité des protéines.

Ces différentes évolutions peuvent être observées dans la superfamille des ferritines qui inclut la ferritine, la Modèle:Lien, la Modèle:Lien, les ribonucléotide réductases de classe I ou les Modèle:Lien solubles. Cette dernière molécule contient plus de Modèle:Nobr. La chaîne polypeptidique simple contenant le plus d'hélices π est un homologue bactérien d'un transporteur de neurotransmetteur Na⁺/Cl⁻ dépendant qui en contient 8. Il a également été observé un déplacement d'une Modèle:Nobr au sein d'un site actif qui s'est déplacée de six acides aminés vers l'extrémité Modèle:Nobr dans la toluène 4-monooxygénase hydroxylase, ce mouvement péristaltique a pour conséquence d'augmenter le volume du site actif mais aussi de réguler l'activité de la protéine.

Voir aussi

Bibliographie

• Modèle:Article

Articles connexes

• Structure des protéines