Tétrahydrométhanoptérine
Modèle:Infobox Chimie La tétrahydrométhanoptérine, abrégée en THMPT ou Modèle:Fchim, est une coenzyme intervenant dans la méthanogenèse chez les archées méthanogènes. C'est un activateur de groupe C1 réduit au niveau méthyle Modèle:Fchim avant transfert à la coenzyme M[1]. La tétrahydrosarcinaptérine, abrégée en THSPT ou Modèle:Fchim, est une forme modifiée de la THMPT dans laquelle un groupe glutamyle est lié au groupement terminal 2-hydroxyglutarique.
Rôle dans la méthanogenèse
Le N-formylméthanofurane transfère son groupe C1 au site N5 de la ptérine pour donner la formyl-THMPT[2]. Le groupe formyle se condense alors au sein de la molécule pour donner la méthényl-THMPT+, réduite ensuite en méthylène-THMPT[3] par une méthylènetétrahydrométhanoptérine déshydrogénase (Modèle:N° EC).
La méthylène-THMPT est ensuite convertie en méthyl-THMPT par une méthylènetétrahydrométhanoptérine réductase (Modèle:N° EC) avec la Modèle:Nobr comme source d'électrons.
La méthyl-THMPT transfère enfin son méthyle à la coenzyme M sous l'action de la tétrahydrométhanoptérine S-méthyltransférase[1] (Modèle:N° EC).
Comparaison avec l'acide tétrahydrofolique
La tétrahydrométhanoptérine est à rapprocher de l'acide tétrahydrofolique, abrégé en THFA ou Modèle:Fchim dans la littérature anglophone, la principale différence étant la présence sur cette dernière molécule d'un groupe carbonyle C=O sur le cycle benzénique qui en facilite la réduction par rapport à la THMPT. Cette réduction est réalisée par une protéine fer-soufre[3].
Notes et références
- ↑ 1,0 et 1,1 Modèle:En R. K. Thauer, Biochemistry of Methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson, dans Microbiology, 1998, 144, 2377-2406.
- ↑ Modèle:En P. Acharya, E. Warkentin, U. Ermler, R. K. Thauer, S. Shima, The Structure of Formylmethanofuran:Tetrahydromethanopterin Formyltransferase in Complex with its Coenzymes, dans Journal of Molecular Biology, 2006, 357, 870-879.
- ↑ 3,0 et 3,1 Modèle:En M. Korbas, S. Vogt, W. Meyer-Klaucke, E. Bill, E. J. Lyon, R. K. Thauer, et S. Shima, The Iron-Sulfur Cluster-free Hydrogenase (Hmd) Is a Metalloenzyme with a Novel Iron Binding Motif, dans Journal of Biological Chemistry, 2006, 281, 30804-30813.