Coenzyme F420
Modèle:Infobox Chimie La coenzyme Modèle:Fchim, ou 8-hydroxy-5-déazaflavine, est une coenzyme flavinique intervenant dans les réactions d'oxydo-réduction chez les archées méthanogènes[1], chez de nombreuses actinobactéries, et ponctuellement chez d'autres lignées bactériennes. C'est un substrat pour la [[Coenzyme F420 déshydrogénase|coenzyme Modèle:Fchim déshydrogénase]][2], la 5,10-méthylènetétrahydrométhanoptérine réductase et la méthylènetétrahydrométhanoptérine déshydrogénase[3]Modèle:,[4]. Cette coenzyme doit son nom à son maximum d'absorption à Modèle:Nobr.
Structurellement semblable à la riboflavine et au FAD, elle agit davantage comme la nicotinamide. Son potentiel d'oxydo-réduction vaut Modèle:Unité/2, valeur proche de celle du NADH et du NADPH (Modèle:Unité/2) ; comme ce dernier, Modèle:Fchim apporte un anion hydrure H−, composé d'un proton et de deux électrons.
Cette structure se retrouve chez les archées, mais aussi chez les bactéries Gram-positives telles que Streptomyces (actinomycètes) et Mycobacterium[5]. Des variantes de ce cofacteur ont également été identifiées chez une cyanobactérie, Anacystis nidulans[6] ainsi qu'une algue verte, Scenedesmus acutus, qui est un eucaryote.
Modèle:Fchim intervient dans les processus de méthanogenèse[7], de réduction des sulfites[8], la détoxination des dérivés réactifs de l'oxygène[9]et la chaîne respiratoire[10] chez les archées.
Une source particulièrement riche en Modèle:Fchim est Mycobacterium smegmatis, dans laquelle plusieurs dizaines d'enzymes utilisent du Modèle:Fchim comme cofacteur à la place de la FMN utilisée par les enzymes homologues de la plupart des autres espèces[11].
Notes et références
Voir aussi
Articles connexes
Liens externes
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- ↑ Modèle:En J. R. D. McCormick et George O. Morton, « Identity of cosynthetic factor I of Streptomyces aureofaciens and fragment FO from coenzyme Modèle:Fchim of Methanobacterium species », dans J. Am. Chem. Soc. 1982, 104 (14), 4014-4015. Modèle:DOI
- ↑ Modèle:En A. P. Eker et al., « DNA photoreactivating enzyme from the cyanobacterium Anacystis nidulans », dans J Biol Chem. 1990, 265 (14), 8009–8015. Modèle:PMID
- ↑ Modèle:En D. E. Graham et R. H. White, « Elucidation of methanogenic coenzyme biosyntheses: from spectroscopy to genomics », dans Nat Prod Rep. 2002, 19 (2), 133–147. Modèle:PMID
- ↑ Modèle:En E. F. Johnson et B. Mukhopadhyay, « A new type of sulfite reductase, a novel coenzyme Modèle:Fchim-dependent enzyme, from the methanarchaeon Methanocaldococcus jannaschii », dans J Biol Chem. 2005, 280 (46), 38776-38786. Modèle:PMID
- ↑ Modèle:En H. Seedorf et al., « Modèle:Fchim oxidase (FprA) from Methanobrevibacter arboriphilus, a coenzyme Modèle:Fchim-dependent enzyme involved in Modèle:Fchim detoxification », dans Arch Microbiol. 2004, 182 (2-3), 126-137. Modèle:PMID
- ↑ Modèle:En U. Deppenmeier, « The membrane-bound electron transport system of Methanosarcina species », dans J Bioenerg Biomembr., 2004, 36 (1), 55-64. Modèle:PMID
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